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화학실험보고서 - catalase 효소 반응속도
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1. Abstract
Michaelis-Menten equation은 효소 촉매 작용을 분석하는데 아주 중요한 방정식으로 다음과 같다.
이 식의 양변에 역수를 취하여 정리하면 실험값을 통해 그래프를 그려 와 을 구할 수 있다.
이번실험에는 감자에 포함되어있는 catalase라는 효소와 과산화수소를 사용하여 와 를 계산하였다.
2. Introduction
가. 배경이론 - Michaelis-Menten equation1)1) Oxtoby Gills Nachtrieb, Principles of Modern Chemistry, 5/ed., THOMSON, 2003, pp. 461-462.
생체 계에서 일어나는 많은 화학반응에서 효소가 촉매로 작용한다. 효소는 전형적으로 분자량 2만이상의 거대한 단백질 분자인데 특정 반응이나 일련의 반응을 일으킬 수 있는 구조로 되어 있다. 기질이라고 부르는 하나 이상의 분자가 효소의 활성화 자리에 결합한다. 활성화 자리는 효소의 표면에 특정한 기질만 결합하여 화학변화가 일어날 수 있게 하는 특징적 구조와 화학적 성질을 가진 부분이다. 많은 효소의 활성화자리는 매우 선택적이다. 예를 들어 효소 urease는 요소의 가수분해 반응에서 촉매로 작용한다. 그러나 구조가 유사하더라도 대부분의 다른 분자와는 결합하지 않는다. 또한 어떤 경우에는 제 2의 물질이 효소에 결합하여 효소가 촉매로 작용하는 것을 방해하는 저해제로도 작용할 수 있다.
효소 촉매작용의 반응속도론은 다음 반응 메카니즘에 의하여 체계적으로 나타낼 수 있다.
여기서 E는 자유효소, S는 기질, ES는 효소-기질 복합체이다. 이 메카니즘에 의한 P의 생성속도는 효소-기질 복합체의 농도 [ES]에 대하여 정류상태 근사법을 적용하여 유도할 수 있다.
한편,
는 실험에서 쉽게 구할 수 있으므로 정류상태식에서 [E] 대신에 를 대입하면 다음과 같다.
[ES]에 대해서 풀면 다음과 같다.
을 다음으로 정의하면
[ES]는 다음 식으로 주어진다.
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2013.05.08
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